Faltung, Entfaltung und Abbau von Proteinen

Banner - Zelluläre Proteinfaltung und -entfaltung: Chaperone und AAA ATPase
Projektleiter: Jörg Martin
Abteilung:Lupas - Proteinevolution
Sekretärin: Karin Lehmann
Telefon:07071 601-340
Fax:07071 601-349
Mitarbeiter:  Alphabetische Liste

Einleitung

         Damit Proteine ihre jeweilige Funktion ausüben können, müssen sie zunächst ihre nativ gefaltete Struktur erlangen. Am Ende ihres Daseins werden die Proteine entfaltet, um abgebaut zu werden. Ziel unserer Forschung ist es, die zelluläre Maschinerie hinter diesen Prozessen zu verstehen. Erfolgreiche Proteinfaltung erfordert die Unterstützung durch molekulare Chaperone. Sie verhindern die Aggregation von Proteinen und katalysieren ihre Faltung zum nativen Zustand. Von besonderem Interesse sind für uns Chaperonine, in derem zylindrischen Inneren sich Proteine falten können. Mit Hife biochemischer und biophysikalischer Methoden untersuchen und vergleichen wir die molekularen Eigenschaften bakterieller und archaealer Vertreter dieser Proteinklasse.
        Die Entfaltung von Proteinen wird durch ringförmige AAA-ATPasen bewerkstelligt, die ihre Substrate für den Abbau an hochmolekulare Proteasen, wie z.B. das Proteasom, weiterleiten. Wir interessieren uns für das Zusammenspiel zwischen prokaryotischen AAA-ATPasen und Chaperonen, Proteasen sowie ihren Substraten, und möchten herausfinden, wie ATP-Hydrolyse mechanistisch zur Proteinentfaltung führt.
        Ein Kennzeichen eukaryotischen Proteinabbaus ist das Markieren potentieller Substrate mit Poly-Ubiquitinketten. Bei Prokaryoten hingegen weiß man deutlich weniger darüber, wie Proteine ​​zur Entfaltung und zum Abbau bestimmt  werden. Es kristallisiert sich jedoch zunehmend heraus, dass die Konjugation mit Markerproteinen ein universell verwendetes Prinzip ist. Darauf aufbauend wollen wir verstehen, wie sich die verschiedenen Systeme zur Proteinkonjugation in Bakterien und Archaeen evolviert haben.

 

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