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Röntgenstrukturanalyse

 

Einleitung

Das vordringliche Ziel der Strukturbiologie ist ein mechanistisches Verständnis biologischer Makromoleküle und Prozesse, sodass sie auf physikalisch-chemischer Ebene beschrieben werden können. Dies erfordert einen tiefen Einblick in die dreidimensionalen Strukturen der Moleküle und ihrer Komplexe bis hin zur genauen Positionsbeschreibung eines jeden Atoms. Seit der Pionierarbeit von Max Perutz und Sir John Kendrew ist die Röntgenstrukturanalyse von Proteinkristallen die wichtigste Technik für die Bestimmung dreidimensionaler Proteinstrukturen. Zur Zeit sind die Kristallstrukturkoordinaten von mehr als 50.000 Makromolekülen in der Protein-Datenbank (PDB) hinterlegt, was den Beitrag jeder vergleichbaren Technik bei weitem übertrifft.
 
Zur Bestimmung der Kristallstruktur eines Makromoleküls muss man Kristalle züchten, wobei schon Durchmesser von nur wenigen Mikrometern genügen. Dafür benötigt man einige hundert Mikrogramm an gereinigtem und löslichem Probenmaterial. Zur Röntgenbeugung werden diese Kristalle dann einem fein abgestimmten monochromatischen Röntgenstrahl ausgesetzt. Dieser wird heutzutage typischerweise durch einen Elektronen-Kreisbeschleuniger wie beispielsweise die schweizerische Röntgenlichtquelle erzeugt, bei der die Max-Planck-Gesellschaft Miteigentümerin an einem der Strahlengänge (PX II) ist. Sobald die Daten des Beugungsspektrums aufgenommen sind, kann die Elektronendichte im Kristall berechnet und das makromolekulare Modell gebaut werden.

Geräteausstattung

Genomic Solutions Honeybee 963 Crystallization Robot
TTP Labtech Mosquito Crystallization Robot
TTP Labtech Dragonfly Screen Optimisation Robot
Dornier LTF PIRO Pipetting Robot
Formulatrix Rock Imager 54 Imaging System @ 8 °C
Formulatrix Rock Imager 182 Imaging System with UV optics @ 20 °C
Xenocs sealed Tube X-ray Generator
Oxford Cryosystems Cryostream 700
MarResearch MAR345 Image Plate Detector
Regular access to beamline X10SA at the SLS with PILATUS 6M Detector