NMR-Spektroskopie

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Leiter:
Vincent Truffault
Tel.:+49 7071 601-1359

Einführung

Die Funktion eines Proteins wird durch seine dreidimensionale Struktur und strukturelle Flexibilität (Dynamik) bestimmt. Daher ermöglicht die Strukturbiologie einzigartige Einblicke in die Funktion von Biomolekülen und letztendlich in zelluläre Prozesse. Außerdem bietet die Kenntnis der räumlichen Strukturen von Proteinen einen wichtigen Ansatzpunkt für die Entwicklung neuartiger Medikamente. Die magnetische Kernresonanzspektroskopie (NMR) ist bislang die einzige Methode, mit der man die Strukturen und die Dynamik von Biomolekülen in Lösung mit atomarer Genauigkeit studieren kann. Mithilfe der NMR kann man die 3D-Struktur von Proteinen und den Komplexen, die sie mit anderen Biomolekülen bilden, bestimmen. Zusätzlich liefert die NMR Informationen darüber, ob und wie Proteine ihre räumliche Struktur ändern. Dies ist z. B. eine Voraussetzung dafür, dass Enzyme biochemische Reaktionen katalysieren.


NMR-Spektroskopie beruht auf der Eigenschaft von bestimmten Atomen (z. B. 1H, 13C und 15N), einen sog. Kerndrehimpuls („Spin“) zu besitzen. Befindet sich ein Protein in einem starken Magnetfeld, besitzen die Atome im Protein eine für jedes Atom charakteristische Kernresonanzfrequenz. Die Kernresonanzfrequenz eines Atoms hängt von seiner direkten chemischen Umgebung ab und liefert dadurch Informationen über die räumliche Anordnung der Atome im Protein. Am Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie wurden im Sommer 2008 zwei NMR-Magneten (ein 600- und ein 800-MHz-Spektrometer) installiert. Die beiden NMR-Geräte werden von vier Forschungsgruppen am Institut genutzt (siehe unten) und haben bereits interessante neuartige Einblicke in die Funktionsweise von Proteinen geliefert.

Veröffentlichungen

Geräteausstattung

600 MHz Bruker Avance-III
800 MHz Bruker Avance-III

Left: Example of an NMR spectrum recorded at the Tuebingen NMR facility. Right: 2 structures solved using the NMR data. Top: EDC3 Lsm domain of Drosophila melanogaster. Bottom: The Rrm domain of GW182 of Drosophila melanogaster.
de: Infrastruktur_NMR des MPI fuer Entwicklungsbiologie
en: Infrastructure_ NMR of the MPI for Developmental Biology

Ausgewählte Veröffentlichungen

Diercks T, Truffault V, Coles M, Millet O. (2010) Diagonal-free 3D/4D HN,HN-TROSY-NOESYTROSY. J Am Chem Soc, 132, 2138-9.

Schreier B, Stumpp C, Wiesner S, Höcker B. (2009) Computational design of ligand binding is not a solved problem. Proc Natl Acad Sci USA, 106, 18491-6.

Tritschler F, Eulalio A, Helms S, Schmidt S, Coles M, et al. (2008). Similar modes of interaction enable Trailer Hitch and EDC3 to associate with DCP1 and Me31B in distinct protein complexes. Mol Cell Biol. 28, 6695-708